Oligosaccharide der Glycolipide und Glycoproteine auf der äußeren Membran humaner Zellen tragen terminale Neuraminsäuren, die für die Zell-Zell-Erkennung und die Adhäsion von Zellen, Bakterien und Viruspartikeln verantwortlich sind. Die Synthese der Neuraminsäure-tragenden Glycoside wird von intrazellulären Sialyltransferasen vollzogen. Daher könnte die chemische Manipulation der zellulären Sialylierung ein Weg zur Hemmung der Krebsentwicklung sowie von Entzündungen und Infektionen sein. Hier wird die Entwicklung und Anwendung der ersten nanomolaren fluoreszenten Inhibitoren von Sialyltransferasen beschrieben. Die erhaltenen Mimetika von Kohlenhydratnukleotiden erwiesen sich als Liganden der vier kommerziell erhältlichen und in Fluoreszenzpolarisations-Assays getesteten eukaryotischen wie bakteriellen Sialyltransferasen. Darüber hinaus wurde beobachtet, dass die anionischen Mimetika schnell und effizient in Vesikeln in Zellen eindrangen und zu den kernnahen Organellen von CHO-Zellen wanderten. Die neuen Verbindungen inhibieren die zelluläre Sialylierung in zwei Zelllinien und eröffnen neue Perspektiven zur Untersuchung zellulärer Sialylierung.